El cerebro tiene algunas curiosidades, de las que no muchos estamos conscientes.
El Cerebro No Siente DolorNo hay receptores de dolor en el cerebro. Es por eso, que los médicos pueden llevar a cabo una cirugía en el cerebro de un paciente mientras que éste está despierto. [Enlace]
100,000 Millas De Vasos Sanguíneos En El Cerebro
También hay 100 billones de neuronas que abarcan el cerebro. Usando apenas 17% de tu energía corporal y 20% de su oxigeno, mientras que tan solo contiene 2% de su masa, el cerebro produce alrededor de 10-23 watts de energía cuando despierto (Lo suficiente para prender un foco). Compuesto de un 75% de agua, tiene más de 100 trillones de sinapsis que conectan aquellas neuronas y espacio suficiente para almacenar 1000 terabytes de información. [Enlace]
El Cerebro De Einstein Fue Conservado
Cuando Albert Einstein murió en 1955, ellos guardaron y preservaron su cerebro. Dr. Thomas Harvey llevó a cabo una “cerebronectonomía” justo horas y media después de la muerte del gran científico para propósitos de investigación. En 1978 un periodista llamado Steven Lewy encontró a Dr. Harvey en Wichita, Kansas y éste admitió que aún tenía el cerebro cortado en 240 piezas en jarrones con formaldehído [Enlace]
El Cerebro Del Hombre Es Un 10% Más Grande Que El De La Mujer
Si, aunque el cerebro masculino es un poco más grande, el cerebro femenino tiene más células nerviosas y conectores y funciona más efectivamente que el de los hombres. De la misma forma, el cerebro femenino tiende a procesar cosas más “emocionales” en el lado izquierdo del cerebro, mientras que los hombres tienden a procesar más cosas “Lógicas” en el lado derecho. [Enlace]
Hay Diferencias Entre Los Distintos Lados Del Cerebro
El cerebro está dividido entre dos hemisferios simétricos. El lado izquierdo favorece el pensamiento racional y analítico; mientras que el derecho favorece el pensamiento orientado a lo visual y conceptual. También trabajan con la extremidad opuesta. El lado derecho procesa extremidades izquierdas y viceversa. Sin embargo, lo más interesante es que si te quitaran una de éstas mitades, aún podrías sobrevivir sin ella. [Enlace]
El Cerebro Es Más Activo Cuando Se Está Durmiendo
La noche es el momento perfecto para que tu cerebro procese toda la actividad que le ha ocurrido durante el día (ésta es la razón por la que muchos científicos opinan que soñamos, aunque nadie está realmente seguro de por qué). Algunos opinan que es una forma de procesar emociones complejas e interacciones de nuestra vida diaria. Otros piensan de manejar información al cero, algo así como un computador. Un estudio reciente mostró que soñar podría ayudarnos a aliviar trauma. La gente con IQs altos, tienden a soñar más y una siesta durante el día, ha probado a hacer a la personas más energizadas y enfocadas en su trabajo. [Enlace]
La “Incepción” Es Real
Hay algo llamado “sueño lúcido”, donde una persona podría controlar sus sueños mientras que están dormidos. Hoy en día es algo muy practicado, habiendo muchos recursos en linea para entrenar tu cerebro al respecto. Tiene mucho potencial, ya que te ayuda a combatir las pesadillas y además lograr hacer lo que deseas dentro de ese sueño. [Enlace]
¿Por qué nos reímos? ¡No sabemos!
La risa es involuntaria. Tan solo los humanos nacemos con ésta habilidad y los bebés comienzan a hacerlo alrededor de los 4 meses y mientras que la risa es contagiosa, es difícil de fingir. Pero, ¿por qué nos reímos?. Durante un periodo de 10 años, un doctor estudió 2,000 situaciones que inducían a reírse y descubrió que la mayoría del tiempo no era debido a una frase o chiste. (No es mucho; pero tal vez algún día comprenderemos el por qué somos cosquillosos también). [Enlace]
Científicos de Instituto Pasteur en París, descubrieron que ciertas células madres pueden seguir vivas en cadáveres humanos, cuando menos 17 días después de morir la persona.
La investigación realizada por los científicos de este instituto, se publicó en la revista Nature Communications y revela que un grupo de células madre llamadas mioblastos (célula embrionaria que se convierte en célula muscular) son capaces de sobrevivir largos períodos de tiempo en condiciones desfavorables (ausencia de flujo sanguíneo, falta de suministro de oxígeno y escasez de nutrientes). Investigaciones anteriores habían determinado que las células madres solo podrían vivir los dos primeros días en un cadáver, con esta investigación se ha determinado hasta 17 días, pero existe la posibilidad que rebasen este tiempo, ya que los investigadores no tuvieron acceso a ningún cadáver de más de 17 días.
Estas células madres, tanto en ratones muertos como en cadáveres humanos, estaban alertagadas al ser descubiertas, gracias a una extraordinaria reducida actividad metabólica. Los investigadores creen que los químicos liberados después de la muerte, o los bajos niveles de oxígeno y nutrientes en el cadáver, o la combinación de estos factores, pueden producir el estado latente de las células madres y ser la causa de su sobrevivencia durante muchos días.
Estudiar a fondo los mecanismos que hacen posible que estas células “aletargadas” sean tan resistentes a las condiciones desfavorables, pueden tener implicaciones en la forma de almacenar, estudiar y producir células madres en el futuro, dijo el histólogo y neuropatólogo Fabrice Chrétien del Instituto Pasteur, quien encabezó dicha investigación.
Las sirtuinas ayudan a combatir las enfermedades vinculadas con la obesidad, muestra un nuevo estudio del MIT.
Anne Trafton, MIT News Office. Original (en inglés).
Una proteína que alenta el envejecimiento en ratones y otros animales también protege contra los estragos de una dieta con mucha grasa, incluyendo la diabetes, de acuerdo a un nuevo estudio del MIT (Massachusetts Institute of Technology – Instituto Tecnológico de Massachusetts).
El profesor de biología del MIT Leonard Guarente descubrió hace más de una década las propiedades de la proteína SIRT1 que aumentan la longevidad, y desde entonces ha explorado su papel en muchos diferentes tejidos corporales. En su último estudio, que aparece en la edición impresa del 8 de agosto del diario Cell Metabolism, observó lo que sucede cuando la proteína SIRT1 no se encuentra en las células adiposas, que forman la grasa corporal.
Leonard Guarente, Profesor de Biología en el MIT. Imagen: M. Scott Brauer
Cuando lleva una dieta de alta grasa, el ratón al que le faltó la proteína comenzó a desarrollar enfermedades metabólicas, como la diabetes, mucho antes que un ratón normal que llevó una dieta de alta grasa.
“Los vemos como listos para problemas metabólicos”, dice Guarente, el Profesor de Biología en el MIT. “Les has quitado [a los ratones] una de las protecciones contra la disminución metabólica, así que si ahora jalas el gatillo de una dieta alta en grasas, son mucho más sensibles que un ratón normal”.
El hallazgo aumenta la posibilidad de que drogas que mejoran la actividad de la proteína SIRT1 podrían ayudar a proteger contra las enfermedades vinculadas a la obesidad.
Guarente descrubrió por primera vez los efectos de SIRT1 y otras proteínas de la sirtuina mientras estudiaba la levadura en los 90. Desde entonces, se ha demostrado que estas proteínas coordinan una variedad de redes hormonales, proteínas reguladoras y otros genes, ayudando a mantener a las células vivas y saludables.
En años recientes, Guarente y sus colegas han borrado el gen de órganos como el cerebro y el hígado para identificar sus efectos de manera más precisa. Su trabajo previo ha revelado que en el cerebro, SIRT1 protege contra la neurodegeneración vista en la enfermedad de Alzheimer, la enfermedad de Huntington y la enfermedad de Parkinson.
SIRT1 es una proteína que elimina grupos acetil de otras proteínas, modificando su actividad. Los posibles objetivos de esta desacetilación son numerosos, lo que probablemente le da a la proteína SIRT1 su amplio rango de poderes protectores, dice Guarente.
Grupo Acetil
En el estudio de la revista Cell Metabolism, los investigadores analizaron los cientos de genes que se encendieron en los ratones con deficiencia de SIRT1 pero que fueron alimentados con una dieta normal, y encontraron que eran casi idénticos a aquellos que se encienden en ratones normales alimentados con una dieta alta en grasa.
Esto sugiere que en ratones normales, el desarrollo de enfermedades metabólicas es un proceso de dos pasos. “El primer paso es la desactivación de SIRT1 por la dieta alta en grasas, y el segundo paso son todas las cosas malas que siguen a eso”, dice Guarente.
Los científicos investigaron como ocurre esto y encontraron que en ratones normales a los que se les da una dieta alta en grasas, la proteína SIRT1 es destrozada por una enzima llamada caspase-1, que es inducida por inflamación. Es sabido que las dietas altas en grasas pueden provocar inflamación, aunque no está claro exactamente como ocurre eso, dice Guarente. “Lo que nuestro estudio dice es que una vez que induces la respuesta inflamatoria, la consecuencia en las células grasas es que la proteína SIRT1 será destrozada”, dice.
El hallazgo “provee un mecanismo molecular para entender como las señales inflamatorias en el tejido adiposo podrían llevar al rápido trastorno del tejido metabólico”, dice Anthony Suave, un profesor asociado de farmacología en el Colegio Médico Weill Cornell, quien no fue parte del equipo investigador.
Las drogas que apuntan al proceso inflamatorio, así como las drogas que aumentan la actividad de la sirtuina, podrían tener algún efecto terapéutico benéfico contra las enfermedades asociadas con la obesidad, dice Suave.
Los investigadores también encontraron que conforme los ratones normales envejecieron, fueron más suceptibles a los efectos de una dieta alta en grasas que los ratones más jóvenes, sugiriendo que pierden los efectos protectores de SIRT1 conforme envejecen. Se sabe que la edad incrementa la inflamación, así que Guarente estudia ahora si la inflamación relacionada con la edad también provoca la pérdida de SIRT1.
Esta investigación fue patrocinada por los Institutos Nacionales de Salud de los Estados Unidos, la Fundación Médica Glenn, y la Asociación Americana del Corazón.
Ingenieros diseñan nuevas proteínas que puedan ayudar a controlar los novedosos circuitos genéticos en las células.
Anne Trafton, MIT News Office. Original (en inglés).
Por cerca de 12 años, los biólogos sintéticos han estado trabajando en maneras de diseñar circuitos genéticos para realizar funciones novedosas como fabricar nuevas drogas, producir combustible e incluso programar el suicidio de células cancerosas.
Alcanzar estas complejas funciones requiere controlar muchos componentes genéticos y celulares, incluyendo no solo genes sino también las proteínas regulatorias que los encienden y los apagan. En una célula viviente, las proteínas llamadas factores de transcripción comúnmente regulan este proceso.
Hasta ahora, la mayoría de los investigadores han diseñado sus circuitos genéticos usando factores de transcripción encontrados en bacterias. Sin embargo, estos no siempre se traducen bien a células no bacteriales y puede ser un desafío aescalarlos, haciendo más difícil crear circuitos complejos, dice Timothy Lu, profesor asistente de ingeniería eléctrica y ciencia computacional y un miembro del Laboratorio de Investigación de Electrónica.
Lu y sus colegas en la Universidad de Boston, la Escuela de Medicina de Harvard y el Hospital General de Massachusetts han encontrado un nuevo método para diseñar factores de transcripción para células no bacteriales (en este caso, células de levadura). Su librería inicial de 19 factores de transcripción debería ayudar a superar el cuello de botella existente que ha limitado las aplicaciones de la biología sintética, dice Lu.
Este proyecto es parte de un esfuerzo más grande que se está llevando a cabo para desarrollar “partes” genéticas que pueden ser ensambladas en circuitos para alcanzar funciones específicas. A través de este esfuerzo, Lu y sus colegas esperan hacer más fácil el desarrollo de circuitos para hacer exactamente lo que quiere un investigador.
“Si observas el registro de partes, muchas de estas partes vienen de un revoltijo de organismos diferentes. Los juntas en tu organismo elegido y esperas que funcione,” dice Lu, el autor correspondiente de un artículo describiendo la nueva técnica de diseño de factor de transcripción en la edición del 3 de agosto del diario Cell.
Los autores principales del artículo incluyen a Ahmad Khalil, profesor asistente de ingeniería biomédica en la Universidad de Boston, LU, y el posdoctorado de la universidad de Boston Caleb Bashor. Otros autores son la estudiante graduada de Harvard Cherie Ramirez; la investigadora asistente de la Universidad de Boston Nora Pyenson; Keith Joung, jefe asociado de patología para la investigación en el Hospital General de Massachusetts; y James Collins, profesor de ingeniería biomédica en la Universidad de Boston.
Uniendo ADN
Avances recientes en el diseño de proteínas que unen el ADN le dieron a los investigadores el impulso que necesitaban para comenzar a contruir una nueva librería de factores de transcripción.
Dedo de cinc Cys2His2. Imagen: Thomas Splettstoesser
Los factores de transcripción incluyen una sección que reconoce y se anexa a una secuencia específica de ADN llamada promotor. La proteína recluta entonces una enzima llamada ARN polimerizado, que comienza el copiado del gen en el mensajero ARN, la molécula que carga las instrucciones genéticas al resto de la célula.
En muchos factores de transcripciones, la sección que une el ADN consiste de proteínas conocidas como dedos de cinc, que apuntan a diferentes secuencias de ADN dependiendo de su estructura. Los investigadores basaron sus nuevos diseños de dedos de cinc en la estructura de una proteína dedo de cinc que ocurre naturalmente. “Al modificar los aminoácidos específicos dentro del dedo de cinc, puedes hacer que se unan con nuevas secuencias objetivo”, dice Lu.
Los investigadores conectaron los nuevos dedos de cinc a segmentos activadores existentes, permitiéndoles crear muchas combinaciones de fuerza variable y especificidad. También diseñaron factores de transcripción que trabajan juntos, para que un gen solo pueda ser encendido si los factores se unen uno con el otro.
Andrew Ellington, un profesor de bioquímica en la Universidad de Texas en Austin, dice que el trabajo es un importante paso hacia crear circuitos más complejos en células no bacteriales. “Están creando un montón de nuevos factores de transcripción, y lo han hecho en una manera modular, creando herramientas adicionales que la gente puede usar para diseñar nuevos circuitos”, dice Ellington, quien no fue parte del equipo investigador.
Hacia mayor complejidad
Dichos factores de transcripción deberían hacer hacer más fácil para los biólogos sintéticos el diseñar circuitos para realizar tareas como sentir las condiciones ambientales de una célula.
Investigadores diseñaron nuevos factores de transcripción para unirse al ADN y encender genes específicos. Imagen: Christine Daniloff/iMol
En este artículo, los investigadores contruyeron algunos circuitos simples en levadura, pero planean desarrollar circuitos más complejos en estudios futuros. “No contruimos un circuito masivo de 10 o 15 factores de transición, pero eso es algo que definitivamente estamos planeando hacer en el futuro”, dice Lu. “Queremos ver que tanto podemos escalar el tipo de circuitos que podemos construir con este marco de trabajo”.
Los circuitos de biología sintética pueden ser análogos o digitales, al igual que los circuitos eléctricos. Los circuitos digitales incluyen funciones lógicas como compuertas AND y OR, que le permiten a las células hacer decisiones inequívocas como si deben pasar por un suicidio celular programado. Las funciones análogas son útiles para sensores que toman mediciones continuas de una molécula específica en la célula o su entorno. Al combinar estos circuitos, los investigadores pueden crear sistemas más complejos en los que una decisión digital sea activada una vez que el sensor alcanza un cierto umbral.
Además de construir circuitos más complejos, los investigadores están planeando tratar sus nuevos factores de transcripción en otras especies de levadura, y eventualmente en células de mamíferos, incluyendo células humanas. “Lo que realmente esperamos al final del día es que la levadura sea una buena plataforma de lanzamiento para diseñar estos circuitos”, dice Lu. “Trabajando en células de mamíferos es más lento y tedioso, así que si podemos construir circuitos verificados y partes en levadura y entonces importarlos, eso sería la situación ideal. Pero no hemos probado que podemos hacer eso todavía”.
La investigación fue patrocinada por el Instituto Médico Howard Hughes, los Institutos Nacionales de Salud, la Oficina de Investigación Naval, la Agencia de Proyectos de Investigación Avanzada para la Defensa (DARPA – Defense Advanced Research Projects Agency) y la Fundación Nacional de Ciencia, todos de los Estados Unidos.
Los lípidos microbiales resultantes también podrían significar caídas de oxígeno en la historia geológica de la Tierra.
Jennifer Chu, MIT News Office. Original (en ingles)
En los días que siguieron el derrame petrolero del Deepwater Horizon, bacterias que consumen metano prosperaron en el Golfo de México, alimentándose del metano que brotó, junto con el petróleo, del pozo dañado. La súbita afluencia de microbios fue una curiosidad científica: Anteriormente al derrame petrolero, científicos habían observado relativamente pocos signos de microbios que consumían metano en el área.
Ahora investigadores del MIT han descubierto un gen bacterial que podría explicar esta súbita afluencia de bacterias que se alimentan de metano. Este gen le permite a las bacterias sobrevivir en entornos extremos y carentes de oxígeno, durmientes hasta que la comida – como el metano de un derrame petrolero, y el oxígeno necesario para metabolizarlo – se vuelve disponibles. El gen codifica una proteína, llamada HpnR, que es responsable por producir lípidos bacteriales conocidos como 3-metilhopanoides. Los investigadores dicen que producir estos lípidos podría preparar mejor a los microbios para hacer una aparición súbita en la naturaleza cuando las condiciones son favorables, como después del accidente del Deepwater Horizon.
Los lípidos producidos por la proteína HpnR también podrían ser usados como biomarcadores, o una firma en las capas de roca, para identificar cambios dramáticos en los niveles de oxígeno en el transcurso de la historia geológica.
“Lo que nos interesa es que esto podría ser una ventana al pasado geológico”, dice la posdoctorado Paula Welander del Departamento de Ciencias de la Tierra, Atmosféricas y Planetarias (EAPS – Earth, Atmospheric and Planetary Sciences) del MIT (Massachusetts Institute of Technology – Instituto Tecnológico de Massachusetts). “En el registro geológico, hace muchos millones de años, vemos un número de eventos de extinciones masivas donde hay evidencia de agotamiento de oxígeno en el océano. Es en estos eventos clave, e inmediatamente después de estos, donde también vemos un incremento en todos los biomarcadores como indicadores de una perturbación climática. Parece ser parte de un síndrome de calentamiento, deoxigenización del océano y extinción biótica. Las causas son desconocidas”.
Welander y el profesor de EAPS Roger Summons han publicado sus resultados esta semana en el Proceedings of the National Academy of Sciences (PNAS).
Una señal en las rocas
Diploptene, un compuesto hopanoide.
Las capas rocosas de la tierra sostienen restos de la evolución de la vida, desde las antiguas trazas de organismos unicelulares a los recientes fósiles de vertebrados. Uno de los biomarcadores clave que los geólogos han usado para identificar las formas tempranas de vida es una clase de lípidos llamados hopanoides, cuya robusta estructura molecular los ha preservado en el sedimento por miles de millones de años. Los hopanoides también han sido identificados en las bacterias modernas, y los geólogos estudiando los lípidos en las rocas antiguas los han usado como señales de la presencia de bacterias similares hace miles de millones de años.
Pero Welander dice que los hopanoides podrían ser usados para identificar más que las tempranas formas de vida: Los fósiles moleculares podrían ser biomarcadores para fenómenos ambientales – como períodos de muy bajo oxígeno.
Para probar la teoría, Welander examinó una cepa moderna de la bacteria llamada Methylococcus capsulatus, un organismo ampliamente estudiado aislado por primera vez de un baño público romano antiguo en Bath, Inglaterra. El organismo, que también vive en entornos pobres en oxígeno como las ventosas en lo profundo del océano y los volcanes de lodo, ha sido de interés para los científicos por su habilidad de consumir eficientemente grandes cantidades de metano – lo que podría hacerla útil en biomediación y desarrollo de biocombustibles.
Para Welander y Summons, M. capsulatus es especialmente interesante por su estructura: El organismo contiene un tipo de hopanoide con una estructura molecular de cinco anillos que contiene metilación C-3. Los geólogos han encontrado que dichas metilaciones en la estructura de anillo son particularmente bien preservadas en rocas antiguas, aún cuando el resto del organismo ha desaparecido.
Welander estudió el genoma de la bacteria e identificó hpnR, el gen que codifica la proteína HpnR, el que está específicamente asociado con la metilación C-3. Entonces diseñó un método para borrar el gen, creando una cepa mutante. Welander y Summons entonces crecieron cultivos de cepas mutantes así como cultivos de bacterias salvajes (sin alteraciones). El equipo expuso ambas cepas a los niveles bajos de oxígeno y los altos niveles de metano durante un período de dos semanas para simular un entorno pobre en oxígeno.
Durante la primera semana, había poca diferencia entre los dos grupos, ambos de los cuales consumieron metano y crecieron a alrededor de la misma taza. Sin embargo, en el día 14, los investigadores observaron que la cepa salvaje comenzó a crecer más rápido que la bacteria mutante. Cuando Welander añadió el gen hpnR de vuelta en la bacteria mutante, encontró que eventualmente esta regresaba a los niveles que se asemejaban al de la cepa salvaje.
Apenas logrando sobrevivir
¿Qué podría explicar el contraste dramático en las tasas de sobrevivencia? Para responder esto, el equipo usó microscopía electrónica para examinar las estructuras celulares en las bacterias mutantes y salvajes. Descubrieron la marcada diferencia: Mientras que el tipo salvaje estaba lleno con membranas normales y vacuolas, la cepa mutante no tenía ninguna.
Una célula bacterial con el gen, a la izquierda, exhibe la membrana protectora. Una célula sin el gen, a la derecha, no produce membranas. Imagen: Paula Welander
Las membranas faltantes, dice Welander, son una pista a la función del lípido. Ella y Summons postulan que el gen hpnR podría preservar las membranas celulares de las bacterias, lo que podría reforzar al microbio en tiempos de nutrientes agotados.
“Tienes a estas comunidades que apenas salen del paso, sobreviviendo en lo que pueden”, dice Welander. “Entonces cuando reciben una ráfaga de oxígeno o metano, pueden tomarlo muy rápidamente. Están realmente preparadas para aprovechar algo como esto”.
Los resultados, dice Welander, son especialmente emocionantes desde una perspectiva geológica. Si los 3-metilhopanoides realmente permiten a las bacterias sobrevivir en tiempos de oxígeno bajo, entonces un pico en el lípido relacionado en el registro rocoso podría indicar una disminución dramática en la historia de la Tierra, permitiendo a los geólogos entender mejor los períodos de extinciones masivas o grandes muertes masivas oceánicas.
“La meta original fue hacer esto un mejor biomarcador para los geólogos”, dice Welander. “Es [un trabajo] muy meticuloso, pero al final también queremos causar un mayor impacto, por ejemplo aprender como los microorganismos lidian con los hidrocarbonos en el entorno”.
David Valentine, un profesor de geoquímica microbial en la Universidad de California en Santa Bárbara, dice que el lípido objetivo del grupo es parecido al colesterol, que juega un papel importante en las membranas de células humanas y animales. Dice que el gen identificado por el grupo podría jugar un papel similar en bacterias.
“Este trabajo demuestra una importante unidad en biología”, dice Valentine. “Sus resultados son un paso necesario en proveer contexto para interpretar la distribución de estos biomarcadores en el registro geológico”.
Esta investigación fue patrocinada por la NASA y la Fundación Nacional de Ciencia de los Estados Unidos.
Pez infestado con gnathiids Imagen: Elizabeth Brill/National Science Foundation
Un diminuto crustáceo hematófago, que se nutre de la sangre de los peces de arrecife caribeños, fue nombrado “Gnathia marleyi”.
Paul Sikkel, profesor asistente de ecología marina en la Universidad Estatal de Arkansas, dijo que bautizó a esta especie como el famoso músico jamaiquino Bob Marley debido al gran respeto y admiración que siente por su música, además de que es una especie exclusiva del Caribe, como lo fue Marley.
El pequeño chupasangre infecta ciertos peces que habitan en los arrecifes coralinos de las aguas superficiales al este del Mar Caribe.
Los isópodos gnathid jóvenes, se ocultan dentro de los escombros de coral o algas para así tomar por sorpresa a los peces que se acercan y entonces infectarlos. Sin embargo, una vez que son adultos no comen, y les queda de dos a tres semanas antes de morir, durante las cuales tienen que subsistir con las ultimas comidas que tuvieron y, de ser posible, reproducirse.
Sikkel intenta descubrir si hay relación entre la salud de los arrecifes de coral y las comunidades de especies del género gnathid, pues hay reportes que sugieren que las comunidades de arrecifes coralinos del Caribe están disminuyendo debido a enfermedades.
Los Gnathia marleyi son similares a los mosquitos y garrapatas que chupan sangre, y como éstos, también son responsables de muchas enfermedades, en este caso de aquellas que están afectando a los peces de los arrecifes de coral. Sikkel agregó que la degradación de los corales pudiera estar propiciando un entorno más favorable para los ataques sorpresa de los parásitos hacia los peces, y conforme el número de peces hospedantes disminuye, estos se vuelven más altamente parasitados.
El profesor descubrió a esta especie desde hace 10 años en las Islas Vírgenes, pero era tan común que supuso que ya había registro de ella, y fue hasta que Nico J. Smit, de la Universidad del Noroeste en Sudáfrica, examinó una muestra del Gnathia marleyi cuando se dieron cuenta de que no era una especie identificada.
Siguiendo las corrientes de agua dulce tierra adentro, la trucha arcoiris puede nadar regreso a su lugar de origen a pesar de haber pasado hasta 3 años en el mar y haber viajado a 300 km de distancia de su casa. Además de utilizar sentidos como la vista y el olfato, parece que las truchas se basan en los campos magneticos de la tierra para encontrar la dirección correcta. Se llegó a esta conclusión tras un estudio al respecto, que fue dirigido por Michael Winklhofer, cientifico de la tierra en la Universidad Ludwig Maximilians de Munich en Alemania; en el cual se demostró que varias especies de peces, así como algunas aves migratorias, son capaces de identificar las diferentes intensidades de los campos magnéticos, que varian en el planeta.
Lo anterior se atruibuye a que los cientificos, han encontrado incrustados en los tejidos de estas especies magnetita, que de entre los distintos minerales es el de mayor magnetismo, nunca antes habían sido capaces de aislar de forma individual las células que contuvieran magnetita. Al analizar el tejido olfativo de las truchas, llegaron a descubrir que es probable que los peces sean capaces de identificar no solo el rumbo de Norte basado en el magnetismo, sino que con las pequeñas diferencias en la intensidad del campo magentico, adquieren información precisa de su latitud y longitud.
Michael Walker ecologista de la Universidad de Auckland en Nueva Zelanda, considera que este resultado va un paso más alla de lo que habían logrado antes, “Lo que creo que se debe hacer ahora es demostrar que estas células son en realidad células sensoriales” dijo el acologista. Mientras que Winklhofer espera poder analizar los tejidos de aves, para determinar en donde se encuentran los sensores magnéticos de esta especie.
Imagen: La magnetita (en blanco), que se encuentra en las células de la nariz de la trucha arco iris, se agrupó cerca de la membrana de la célula, no cerca del núcleo celular (azul).
Hacer que las proteínas se formen en línea podría llevar a pruebas de laboratorio más similares a la vida.
David L. Chandler, MIT News Office. Original (en inglés).
Cuando los investigadores conducen experimentos sobre la manera en que las células crecen y responden a las señales externas, tienden a usar soluciones que son mucho más diluidas que los entornos aglomerados encontrados dentro de células vivientes. Ahora, una nueva investigación del MIT (Massachusetts Institute of Technology – Instituto Tecnológico de Massachusetts) muestra que los entornos diluidos podrían sesgar los resultados de dichos experimentos.
Usando una técnica que se asemeja más cercanamente al entorno aglomerado en células actuales, investigadores encontraron que ciertas moléculas “se organizan más que como esperaríamos que lo hicieran en el cuerpo”, dice Krystyn Van Vliet, Profesora de Desarrollo de Carreras de Ciencia e Ingeniería de Materiales en el MIT.
“La célula en el cuerpo vive en un entorno muy aglomerado”, dice Van Vliet. La mayoría de los investigadores han hecho su trabajo con soluciones diluidas, que son más fáciles de controlar y analizar, pero no han reconocido completamente como esto podría afectar los resultados. Resulta que producir un entorno más aglomerado “induce un alineamiento dramático de redes de proteínas fuera de la célula”, lo que a su vez causa que las células se alineen a su estructura interna, dice ella.
Un nuevo estudio del MIT (Massachusetts Institute of Technology – Instituto Tecnológico de Massachusetts), muestra que la entrega en etapas de drogas para el cáncer es mucho más efectiva que administrándolas al mismo tiempo.
Anne Trafton, MIT News Office. Original (en inglés).
Los doctores han sabido por mucho tiempo que tratando pacientes con múltiples drogas contra el cáncer usualmente produce mejores resultados que el tratamiento con una sola droga. Ahora, un estudio del MIT muestra que el orden y el tiempo de la administración de las drogas puede tener un efecto dramático.
En el nuevo artículo, publicado en Cell el 11 de mayo, los investigadores mostraron que separar en etapas las dosis de dos drogas específicas aumentan dramáticamente su habilidad de matar un tipo de células de cáncer de mama particularmente maligno.
Los investigadores, liderados por Michael Yaffe, el profesor de Biología e Ingeniería Biológica en el MIT, están trabajando ahora con investigadores en el Instituto para el Cáncer Dana-Farber para planear pruebas clínicas de la terapia de drogas en etapas. Ambas drogas – erlotinib y doxorrubicina – ya están aprobadas para el tratamiento del cáncer.
Yaffe y el posdoctorado Michael Lee, autor líder del artículo de Cell, enfoca su estudio en un tipo de cáncer de mama conocido como triple negativo, lo que significa que no tienen un estrógeno sobrereactivo, progesterona o receptores HER2/neu (Human Epidermal Growth Factor Receptor 2 – Receptor de Factor de Crecimiento Epidérmico Humano 2). Los tumores triple-negativo, que cuentan por alrededor del 16 por ciento de casos de cáncer de mama, son mucho más agresivos que otros tipos y tienden a golpear mujeres jóvenes.
“Para las células de cáncer de mama triple-negativo, no hay buen tratamiento. El estándar de cuidado es una combinación de quimioterapia, y aunque tiene una tasa de respuesta inicial buena, un número significativo de pacientes desarrollan cáncer recurrente”, dice Yaffe, quien es miembro del Instituto David H. Koch para Investigación de Cáncer Integrativa en el MIT.
Crecimiento descontrolado
Durante los pasados ocho años, Yaffe ha estado estudiando los complejos caminos de señalización de células que controlan el comportamiento de las células: cómo crecen, cuándo se dividen, cuándo mueren. En las células cancerosas, estos caminos usualmente se descontrolan, provocando que las células crezcan aún en la ausencia de cualquier estímulo e ignoren señales de que deben de pasar por el suicidio celular.
Yaffe fue intrigado por la idea de que cambios inducidos por las drogas cambian los caminos de estas señales, si son administradas en etapas, podrían cambiar una células cancerosa en un estado menos maligno. “Nuestro trabajo previo en biología-sistemas nos había preparado a la idea de que podrías potencialmente llevar a una célula de un estado en el que solo una fracción de las células del tumor respondieran a la quimioterapia a un estado donde muchas más de ellas respondieran al re-conectar terapéuticamente sus redes de señales de una manera dependiente en el tiempo”, dijo.
Específicamente, él y Lee pensaron que podría ser posible sensitivizar células cancerosas a drogas que dañan el ADN – la columna vertebral de la mayoría de la quimioterapia – al darles primero otra droga que apague uno de los caminos que promueven el crecimiento incontrolable. Probaron diferentes combinaciones de 10 drogas que dañan el ADN y una docena de drogas que inhiben diferentes caminos cancerosos, usando diferentes programados de tiempo.
“Pensamos que volveríamos a probar una serie de drogas que todos ya habían probado, pero las pondríamos en partes – como retrasos en el tiempo – que, por razones biológicas, pensamos que eran importantes”, dijo Lee. “Pienso que si no hubiera funcionado, habríamos tenido muchos retrocesos, pero estábamos muy convencidos de que había mucha información que estaba quedando fuera por todos los demás”.
De todas las combinaciones que trataron, vieron que los mejores resultados con pretratamiento usando erlotinib seguido de doxorrubicina, un agente de quimioterapia común. Erlotinib, aprobado por la FDA (Food and Drug Administration – Administración de Alimentos y Medicamentos de los Estados Unidos) para tratar cáncer pancreático y algunos tipos de cáncer pulmonar, inhibe una proteína encontrada en las superficies celulares llamada receptor de factor de crecimiento epidérmico (EGF – epidermal growth factor). Cuando está constantemente activo, como lo está en muchas células cancerosas, el receptor EGF estimula una señalización que promueve crecimiento y división descontrolados.
Los investigadores encontraron que darle erlotinib entre cuatro y 48 horas antes de la doxorrubicina incrementa dramáticamente la muerte de células cancerosas. Dosis en etapas mataron hasta el 50 por ciento de células triple-negativas, mientras que la administración simultánea mató alrededor del 20 por ciento. Alrededor de 2,000 genes fueron afectados por el pretratamiento con erlotinib, encontraron los investigadores, resultando en el apagado de caminos involucrados en el crecimiento descontrolado.
“En lugar de ver cómo el tipo de tumor triple-negativo clásico, que es muy agresivo y de rápido crecimiento y metastásico, perdieron su cualidad tumorigénica y se convirtieron en un tipo diferente de tumor que no es muy agresivo, y muy fácil de matar”, dijo Lee.
Sin embargo, si las drogas fueran dadas en el orden reverso, la doxorrubicina se volvió menos efectiva que si hubiera sido dada sola.
Tratamiento con objetivo
Este tratamiento no solo funcionó en células cancerosas crecidas en un plato de laboratorio, sino también en ratones con tumores. Cuando fueron tratados con dos golpes seguidos de erlotinib y doxorrubicina, los tumores se encogieron y no volvieron a crecer por la duración del experimento (dos semanas). Con la quimioterapia sola, o cuando las dos drogas fueron dadas a la vez, los tumores se redujeron inicialmente pero volvieron a crecer.
Una combinación de mediciones de alto rendimiento y modelado por computadora fue usado para revelar el mecanismo de muerte de tumor incrementada, y para identificar un biomarcador para la respuesta de la droga. Los investigadores encontraron que el tratamiento era más efectivo en un subconjunto de células cancerosas triple-negativo con los más altos niveles de actividad del receptor EGF. Esto debería permitir a los doctores el revisar los tumores de pacientes para determinar cual sería más probable que respondiera a este tratamiento novedoso.
La investigación es “innovadora en su demostración de que los principios del orden y el tiempo son esenciales al desarrollo de terapias efectivas contra enfermedades complejas”, escribieron Rune Linding, líder del grupo investigador en la Universidad Técnica de Dinamarca, y Janine Erler, profesora asociada en la Universidad de Copenhagen, en un comentario acompañando el artículo en Cell. “Como investigadores de enfermedades, debemos considerar los estados de las redes, este y otro estudios sirven como un modelo para una nueva generación de biólogos del cáncer”.
El concepto de tratamientos de drogas en etapas para maximizar el impacto podría ser ampliamente aplicable, dice Yaffe. Los investigadores encontraron incrementos similares en reducción de tumores al pre-tratar células de mama cancerosas positivas en HER2 con un inhibidor de HER2, seguido por una droga que daña al ADN. También vieron buenos resultados con erlotinib y doxorrubicina en algunos tipos de cáncer pulmonar.
“Las drogas serán diferentes para cada caso de cáncer, pero el concepto de que inhibición en etapas temporales será un fuerte determinante de la eficacia ha sido verdadero universalmente. Es solo una cuestión de encontrar las combinaciones correctas”, dice Lee.
Los hallazgos también remarcan la importancia de biología de sistemas en el estudio del cáncer, dice Yaffe. “Nuestros hallazgos ilustran cómo los acercamientos ingeniados por sistemas para la señalización de células puede tener un gran potencial de impacto en el tratamiento de enfermedades”, dice.
La investigación fue patrocinada por el Programa de Biología del Cáncer Integrativo de los Institutos Nacionales de Salud y el Departamento de Defensa.
Pequeñas partículas podrían manufacturar drogas contra el cáncer en el lugar donde está el tumor.
Anne Trafton, MIT News Office. Original (en inglés)
Drogas hechas de proteínas han mostrado promesas en tratar el cáncer, pero son difíciles de entregar porque el cuerpo usualmente rompe las proteínas antes de que alcance su destino.
Para sobreponerse a ese obstáculo, un equipo de investigadores del MIT (Massachusetts Institute of Technology – Instituto Tecnológico de Massachusetts) ha desarrollado un nuevo tipo de nanopartícula que puede sintetizar proteínas en demanda. Una vez que estas fábricas de proteínas alcanzan sus objetivos, los investigadores pueden convertir la síntesis de proteínas alumbrándolas con luz ultravioleta en ellas.
Las partículas podrían ser usadas para liberar pequeñas proteínas que matan las células cancerosas, y eventualmente proteínas más grandes como anticuerpos que disparan el sistema inmune para destruir los tumores, dice Avi Shroeder, un posdoctorado en el Instituto Para Investigación de Cáncer Integrativa David H. Koch del MIT y autor líder de una revista académica que aparece en el diario NanoLetters.
Esta es la primera prueba de concepto que puede sintetizar nuevos componentes de materiales inertes dentro del cuerpo”, dice Schroeder, quien trabaja en los laboratorios de Robert Langer, Profesor del Instituto David H. Koch del MIT, y Daniel Anderson, un profesor asociado de ciencias de la salud y tecnología e ingeniería química.
Langer y Anderson también son autores de la revista académica, junto con los antiguos posdoctorados del Instituto Koch Michael Goldber, Christian Kastrup y Christopher Levins.
Imitando a la naturaleza
A los investigadores se les ocurrió la idea de partículas constructoras de proteínas cuando trataban de pensar en nuevas maneras de atacar tumores metastásicos – aquellos que se esparcen del sitio original del cáncer a otras partes del cuerpo. Dichas metástasis causan el 90% de las muertes por cáncer.
Decidieron imitar la estrategia de manufactura de proteínas encontradas en la naturaleza. Células que guardan sus instrucciones para construir proteínas en ADN, el cual es entonces copiado en ARN mensajeros (ARNm o mRNA por sus siglas en inglés). Ese ARNm carga los planos de proteínas a estructuras celulares llamadas ribosomas, las que leen el ARNm y lo traducen en secuencias de aminoácidos. Los aminoácidos son encadenados juntos para formar proteínas.
“Queríamos usar maquinaria que ya había probado ser muy efectiva. Los ribosomas son usados en la naturaleza, y fueron perfeccionados por la naturaleza durante miles de millones de años para ser la mejor máquina que puede producir proteínas”, dice Schroeder.
Los investigadores diseñaron las nuevas nanopartículas para auto-ensamblarse de una mezcla que incluye lípidos – que forman los caparazones exteriores de las partículas – además de una mezcla de ribosomas, aminoácidos y las enzimas necesarias para la síntesis de proteínas. También incluyeron en la mezcla las secuencias de ADN para las proteínas deseadas.
El ADN es atrapado por un compuesto químico llamado DMNPE, que se enlaza a él. Este compuesto libera el ADN cuando es expuesto a luz ultravioleta.
“Quieres ser capaz de dispararlo para que el sistema solo se encienda cuando quieres que trabaje”, dice Schroeder. “Cuando las partículas son golpeadas por luz, el ADN es liberado de un compuesto que lo enjaula y entonces puede entrar al ciclo de producir las proteínas”.
Fábricas programables
En este estudio, las partículas fueron programadas para producir ya sea proteína fluorescente verde (GFP – green fluorescent protein) o luciferasa, ambas son fáciles de detectar. Pruebas en ratones mostraron que las partículas fueron exitosamente puestas a producir la proteína cuando luz ultravioleta las alumbró.
Esperar hasta que las partículas alcancen su destino antes de activarlas podría ayudarles a prevenir efectos secundarios de una droga particularmente tóxica, dice James Heath, un profesor de química en el Instituto de Tecnología de California. Sin embargo, más pruebas deben realizarse para demostrar que las partículas alcanzarían su destino intencionado en humanos, y que solo puedan ser utilizadas para producir proteínas terapéuticas, dice.
“Hay muchos detalles en los que aún debe trabajarse para que éste sea un acercamiento terapéutico viable, pero es un concepto realmente estupendo e innovador, y ciertamente hace funcionar la imaginación de uno”, dice Heath, quien no fue parte del equipo investigador.
Los investigadores ahora trabajan en partículas que puedan sintetizar drogas potenciales contra el cáncer. Algunas de estas proteínas son tóxicas para células cancerosas y saludables – pero usando este sistema de entrega, la producción de proteínas podría ser encendida solo en el tumor, evitando los efectos secundarios en células saludables.
El equipo también trabaja en nuevas maneras de activar las nanopartículas. Posibles acercamientos incluyen la producción disparada por el nivel de acidez u otras condiciones biológicas específicas a ciertas regiones del cuerpo o células.
No hay receptores de dolor en el cerebro. Es por eso, que los médicos pueden llevar a cabo una cirugía en el cerebro de un paciente mientras que éste está despierto. [Enlace]
